ABSTRACT
Los grupos amino de la XOD (Xantina oxidasa) del hígado de rata son inhibidos por reactivos como el benzaldehído y el 2,4-dinitrofluorbenceno. Esta inhibición ocurre más rápidamente a elevados pH y es progresiva e irreveersible. Estos reactivos atacan grupos amino de la XOD, pero no se excluye que haya otros grupos que puedan ser bloqueados. Si se representa la inhibición en función de la unión con el benaldehído o 2,4-dinitrofluorbenceno, se observa que una fracción relativamente pequeña del total de grupos amino de la XOD es más reactiva a esta inhibició y que estos grupos amino se modifican por estos inhibidores. Los estudios de unión del benzaldehído sugieren dos clases de actividad enzimática, presentes en igual proporción, pero difieren en su sensibilidad frente al benzaldehído. Los parámetros cinéticos de la actividad residual de la XOD tratada con benzaldehído se asemejan a los de la enzima nativa, excepto el comprotamiento inhibitorio frente a altas concentraciones de sustrato